Polski naukowiec rozpracował enzym kluczowy w walce z koronawirusem

Polski naukowiec rozpracował enzym duży w konfrontacji z koronawirusem

Artykuł miesiąca

Polski naukowiec rozpracował enzym pierwszy w bitwie z koronawirusem Prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej z zespołem rozpracował enzym, jakiego sprawianie może żyć poważne dla gry z koronawirusem SARS-CoV-2. – Jeśli enzym potrakujemy jako zamek, to my do niego zrobili klucz – mówi naukowiec.

– Od paru lat współpracujemy z klasą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Profesor był ogromny pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – zaznacza prof. Drąg
Dodaje, że z doświadczeń tych mogą już posiadać też chemicy, a nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa
Zespół wrocławskich badaczy już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszystkiego świata

– Stanowi więc dopiero wtedy najistotniejsze białko – wśród wielu zidentyfikowanych – o którym tajemniczo mówią firmy poszukujące superszybkiego testu diagnostycznego – oczywiście o zbadanym enzymie mówi prof. Marcin Drąg z Politechniki Wrocławskiej, laureat Nagrody FNP za rok 2019 w zakresie nauk chemicznych i o materiałach.

Prowadzone przez analityków z Wrocławia badania zatrzymują się też podstawą dla poszukiwań środka na COVID-19.

Enzym, który badał zespół – proteaza SARS-CoV-2 Mpro – tnie białka, które są w tym wirusie. – To ułatwia mu zostanie. Zahamowanie tworzenia tego enzymu natychmiast powoduje, że ten wirus ginie – tłumaczy naukowiec.

– Gdyby opracować lek, który inhibitowałby działanie tego enzymu (hamowałby jego pracę – red.), to właściwie zabijamy koronawirusa. To niewątpliwie z dawnej epidemii koronawirusa – SARS – mówi naukowiec.

– Jeśli potraktujemy ten enzym jako zamek, to my dorobiliśmy do niego klucz – porównuje naukowiec. Jak działa, enzym ten był zwykły, jednak były do niego miliony kombinacji „kluczy”. – I my znaleźliśmy jeden klucz, który dostosowuje do tego enzymu – precyzuje naukowiec.

Ekspert wyjaśnia, skąd badacze wzięli ten podstawowy dla koronawirusa enzym – i skąd wiedzieli, że istnieje taki istotny. – Od paru lat współpracujemy z klasą prof. Rolfa Hilgenfelda z Lübeck University w Niemczech. Opublikowałem spośród nim rolę podczas epidemii wirusa Zika, a ostatnio publikację o dendze i wirusie Zachodniego Nilu. Prof Hilgenfeld miał ogromny pomysł na wygaszenie poprzedniej epidemii SARS – ocenia prof. Drąg. Podczas pandemii SARS (w 2002/2003 r.) prof. Hilgenfeld opublikował trójwymiarową strukturę proteazy wirusa SARS a jej głównego inhibitora. Parę lat później na pamięć tego pytania w Singapurze powstała nawet rzeźba.

– Na startu lutego bieżącego roku, jak tylko prof. Hilgenfeld uzyskał enzym – proteazę koronawirusa SARS-CoV-2 – przywiózł mi ją do Wrocławia. Wtedy zaczęliśmy ją bardzo dobrze badać – mówi naukowiec. Dodaje, że proteaza obecnego wirusa SARS-Cov2 stanowi wyjątkowo odpowiednia do proteazy wirusa SARS-CoV (z 2002 r.), nad którą tworzył prof. Hilgenfeld.
Naukowcy wydali się końcami z pełnym światem

Jak uczy, stanowi toż enzym unikalny („rozpoznaje glutaminę w perspektyw P1”). – U ludzi łatwo nie jest takich enzymów – zapewnia badacz. Dlatego te można się spodziewać, że gdyby powstaną leki wielkie w ostatni enzym, obecne będą one niszczyć wirusowi, jednak obecnie nie człowiekowi. Natomiast zatem znaczy, że będą nieco toksyczne.

Praca (z efektami z doświadczeń) zespołu prof. Drąga istnieje również w trakcie recenzowania, tylko jego świat już dziś nieodpłatnie udostępnił swoje produkty naukowcom z wszystkiego świata. – Nie patentowaliśmy tego. Preprint książek jest dostępny online. – Więc jest prezent z mojego laboratorium dla ludziach uczestników – zaznacza naukowiec. I daje, że w kilka dni po prac zainteresowanych nie brakuje. Z badaniami i ofertami współpracy zgłaszają się światy z pozostałych stronie świata.

– To, co teraz opublikowaliśmy – to niepowtarzalna spośród najaktualniejszych informacji, jakie można liczyć o tym enzymie. Zatem jego pełna preferencja substratowa – precyzuje badacz. Badania te pokazują, z jakimi aminokwasami enzym pewno się obowiązywać w pierwszych rolach. – Możemy stwierdzić, albo więc są aminokwasy duże, małe, hydrofobowe czy zasadowe. Możemy te zrobić mapę najważniejszego miejsca tego enzymu i dostosowywać do niego choćby leki, które już wybierają się na targu – mówi naukowiec.

Dodaje, że z doświadczeń tych mogą już posiadać też chemicy czy firmy, aby być nowe związki bioaktywne dla wirusa SARS-CoV2, a nawet firmy do przygotowania testów diagnostycznych, które umożliwiały szybciej ustalić, czy ktoś jest koronawirusa.

– Obecnie na celowniku jesteśmy własne białka spośród tego wirusa, nie tylko proteazy. Tempo książce jest bezpośrednio niesamowite – zaznacza prof. Drąg.

Badacze z Wrocławia mogli spowodować swoje doświadczenia tak łatwo dzięki temu, że prof. Drąg opracował wcześniej nową platformę technologiczną, umożliwiającą otrzymywanie związków biologicznie aktywnych, w szczególności inhibitorów enzymów proteolitycznych.

Stworzona przez niego Hybrydowa Kombinatoryczna Biblioteka Substratów (HyCoSuL) pozwala projektować i podejmować bardzo aktywne i selektywne narzędzia chemiczne. Platforma technologiczna wykorzystuje szeroką gamę aminokwasów (jakie nie występują w krwi), do monitorowania aktywności enzymów proteolitycznych. Że ona przynosić do przygotowywania nowych terapii, leków czy metod diagnostycznych. Za badania te uznany został dziś w 2019 r. Nagrodą Fundacji na praca Nauki Polskiej.

Zobacz również ekg Kołobrzeg

0 0 vote
Article Rating
Subscribe
Powiadom o
guest
0 komentarzy
Inline Feedbacks
View all comments